ਫਾਸਫੇਟਸ
ਇੱਕ ਫਾਸਫੇਟਸ ਇੱਕ ਐਂਜ਼ਾਈਮ ਹੁੰਦਾ ਹੈ ਜੋ ਇੱਕ ਫਾਸਫੋਰਿਕ ਐਸਿਡ ਮੋਨੋਸਟਰ ਨੂੰ ਫਾਸਫੇਟ ਆਇਨ ਅਤੇ ਅਲਕੋਹਲ ਵਿੱਚ ਕੱਟਣ ਲਈ ਪਾਣੀ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਦਾ ਹੈ।ਕਿਉਂਕਿ ਇੱਕ ਫਾਸਫੇਟਸ ਐਂਜ਼ਾਈਮ ਇਸਦੇ ਘਟਾਓਣ ਦੇ ਹਾਈਡ੍ਰੋਲੋਸਿਸ ਨੂੰ ਉਤਪ੍ਰੇਰਕ ਕਰਦਾ ਹੈ, ਇਹ ਹਾਈਡ੍ਰੋਲੇਸਿਜ਼ ਦੀ ਇੱਕ ਉਪ ਸ਼੍ਰੇਣੀ ਹੈ। [1] ਫਾਸਫੇਟਸ ਐਨਜ਼ਾਈਮ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਜੀਵ-ਵਿਗਿਆਨਕ ਕਾਰਜਾਂ ਲਈ ਜ਼ਰੂਰੀ ਹਨ, ਕਿਉਂਕਿ ਫਾਸਫੋਰੀਲੇਸ਼ਨ (ਉਦਾਹਰਨ ਲਈ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਕਿਨੇਸਸ ਦੁਆਰਾ) ਅਤੇ ਡਿਪੋਸਫੋਰੀਲੇਸ਼ਨ (ਫਾਸਫੇਟਸ ਦੁਆਰਾ) ਸੈਲੂਲਰ ਰੈਗੂਲੇਸ਼ਨ ਅਤੇ ਸੰਕੇਤ ਦੇਣ ਵਿੱਚ ਭਿੰਨ ਭਿੰਨ ਭੂਮਿਕਾਵਾਂ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਦੇ ਹਨ। [2] ਜਦੋਂ ਕਿ ਫਾਸਫੇਟਸ ਫਾਸਫੇਟ ਸਮੂਹਾਂ ਨੂੰ ਅਣੂਆਂ ਤੋਂ ਹਟਾ ਦਿੰਦੇ ਹਨ, ਤਾਂ ਕਿਨਜ ਫਾਸਫੇਟ ਸਮੂਹਾਂ ਨੂੰ ਏਟੀਪੀ ਤੋਂ ਅਣੂਆਂ ਵਿੱਚ ਤਬਦੀਲ ਕਰਨ ਨੂੰ ਉਤਪ੍ਰੇਰਕ ਕਰਦੇ ਹਨ। ਇਕੱਠੇ, ਕਿਨੇਸਸ ਅਤੇ ਫਾਸਫੇਟਸ ਪੋਸਟ-ਟ੍ਰਾਂਸਲੇਸ਼ਨਲ ਸੋਧ ਦੇ ਇੱਕ ਰੂਪ ਨੂੰ ਨਿਰਦੇਸ਼ਤ ਕਰਦੇ ਹਨ ਜੋ ਸੈੱਲ ਦੇ ਰੈਗੂਲੇਟਰੀ ਨੈਟਵਰਕ ਲਈ ਜ਼ਰੂਰੀ ਹੈ। [3] ਫਾਸਫੇਟੇਜ ਐਂਜ਼ਾਈਮਜ਼ ਨੂੰ ਫਾਸਫੋਰਿਲਾਸ ਐਨਜ਼ਾਈਮਜ਼ ਨਾਲ ਉਲਝਣ ਵਿੱਚ ਨਹੀਂ ਲਿਆਉਣਾ ਚਾਹੀਦਾ, ਜੋ ਫਾਸਫੇਟ ਸਮੂਹ ਨੂੰ ਹਾਈਡ੍ਰੋਜਨ ਫਾਸਫੇਟ ਤੋਂ ਇੱਕ ਸਵੀਕਾਰ ਕਰਨ ਵਾਲੇ ਵਿੱਚ ਤਬਦੀਲ ਕਰਨ ਨੂੰ ਉਤਪ੍ਰੇਰਕ ਕਰਦੇ ਹਨ। ਸੈਲੂਲਰ ਰੈਗੂਲੇਸ਼ਨ ਵਿੱਚ ਉਨ੍ਹਾਂ ਦੇ ਪ੍ਰਚੱਲਤ ਹੋਣ ਕਰਕੇ, ਫਾਸਫੇਟਸ ਫਾਰਮਾਸਿਉਟੀਕਲ ਖੋਜਾਂ ਲਈ ਦਿਲਚਸਪੀ ਦਾ ਖੇਤਰ ਹਨ। [4][5]
ਫਾਸਫੇਟਸ ਕੈਟਾਲਾਈਜ ਹਾਈਡਰੋਲਾਈਸਸ ਦਾ ਇੱਕ ਫੋਸਫੋਮੋਨੋਈਸਟਰ ਦੇ, ਇੱਕ ਫ਼ਾਸਫ਼ੇਟ moiety ਨੂੰ ਹਟਾਉਣ ਘਟਾਉਣਾ ਹੈ। ਪਾਣੀ ਪ੍ਰਤਿਕ੍ਰਿਆ ਵਿੱਚ ਫੁੱਟਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।ਜਿਸ ਨਾਲ -OH ਸਮੂਹ ਫਾਸਫੇਟ ਆਇਨ ਨਾਲ ਜੁੜਦਾ ਹੈ।ਅਤੇ ਐਚ + ਦੂਜੇ ਉਤਪਾਦਾਂ ਦੇ ਹਾਈਡ੍ਰੋਕਸਾਈਲ ਸਮੂਹ ਨੂੰ ਪ੍ਰੋਟੋਨਿਟ ਕਰਦਾ ਹੈ। ਪ੍ਰਤੀਕ੍ਰਿਆ ਦਾ ਸ਼ੁੱਧ ਨਤੀਜਾ ਇੱਕ ਫਾਸਫੋਮੋਨੋਸਟਰ ਦਾ ਵਿਨਾਸ਼ ਅਤੇ ਫਾਸਫੇਟ ਆਇਨ ਅਤੇ ਇੱਕ ਫ੍ਰੀ ਹਾਈਡ੍ਰੋਕਸਾਈਲ ਸਮੂਹ ਦੇ ਨਾਲ ਇੱਕ ਅਣੂ ਦੋਵਾਂ ਦੀ ਸਿਰਜਣਾ ਹੈ.[4]
ਫਾਸਫੇਟਸ ਆਪਣੀ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾ ਨਾਲ ਆਪਣੇ ਘਰਾਂ 'ਤੇ ਵੱਖੋ ਵੱਖਰੀਆਂ ਸਾਈਟਾਂ ਨੂੰ ਵੱਖੋ ਵੱਖਰੀਆਂ ਥਾਵਾਂ' ਤੇ ਭੰਡਾਰਨ ਦੇ ਯੋਗ ਹਨ। "ਫਾਸਫੇਟਸ ਕੋਡ" ਦੀ ਪਛਾਣ ਕਰਨਾ, ਯਾਨੀ ਕਿ ਫਾਸਫੇਟਸ ਲਈ ਸਬਸਟਰੇਟ ਮਾਨਤਾ ਨੂੰ ਨਿਯੰਤਰਿਤ ਕਰਨ ਵਾਲੇ ਕਾਰਜ ਪ੍ਰਣਾਲੀ ਅਤੇ ਨਿਯਮਾਂ ਦਾ ਕੰਮ ਅਜੇ ਵੀ ਜਾਰੀ ਹੈ। ਪਰ ਨੌਂ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ 'ਫਾਸਫੇਟੋਮ' ਜੀਨੋਮ ਵਿੱਚ ਇੰਕੋਡ ਕੀਤੇ ਸਾਰੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਫਾਸਫੇਟਸ ਦਾ ਪਹਿਲਾ ਤੁਲਨਾਤਮਕ ਵਿਸ਼ਲੇਸ਼ਣ ਹੁਣ ਉਪਲਬਧ ਹੈ। [6] ਅਧਿਐਨ ਦੱਸਦੇ ਹਨ ਕਿ ਅਖੌਤੀ "ਡੌਕਿੰਗ ਇੰਟਰੈਕਸ਼ਨਸ" ਘਟਾਓਣਾ ਬੰਨ੍ਹਣ ਵਿੱਚ ਮਹੱਤਵਪੂਰਣ ਭੂਮਿਕਾ ਅਦਾ ਕਰਦੇ ਹਨ। [3] ਇੱਕ ਫਾਸਫੇਟਸ ਇਸ ਦੇ ਸਬਸਟਰੇਟ ਤੇ ਵੱਖ ਵੱਖ ਰੂਪਾਂ (ਸੈਕੰਡਰੀ ਢਾਂਚੇ ਦੇ ਤੱਤ) ਨੂੰ ਪਛਾਣਦਾ ਹੈ ਅਤੇ ਸੰਪਰਕ ਕਰਦਾ ਹੈ; ਇਹ ਨਮੂਨੇ ਫਾਸਫੇਟਸ ਤੇ ਡੌਕਿੰਗ ਸਾਈਟਾਂ ਨਾਲ ਘੱਟ ਪਿਆਰ ਨਾਲ ਬੰਨ੍ਹਦੇ ਹਨ, ਜੋ ਕਿ ਇਸ ਦੇ ਸਰਗਰਮ ਸਾਈਟ ਦੇ ਅੰਦਰ ਨਹੀਂ ਹਨ। ਹਾਲਾਂਕਿ ਹਰੇਕ ਵਿਅਕਤੀਗਤ ਡੌਕ ਕਰਨ ਦੀ ਕਿਰਿਆ ਕਮਜ਼ੋਰ ਹੁੰਦੀ ਹੈ। ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਪਰਸਪਰ ਪ੍ਰਭਾਵ ਇਕੋ ਸਮੇਂ ਹੁੰਦੇ ਹਨ, ਬਾਈਡਿੰਗ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾ ਤੇ ਸੰਚਤ ਪ੍ਰਭਾਵ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਦੇ ਹਨ। [7] ਡੌਕ ਕਰਨ ਵਾਲੇ ਪਰਸਪਰ ਪ੍ਰਭਾਵ ਫਲੋਫੈਟੇਟਸ ਨੂੰ ਨਿਯਮਤ ਰੂਪ ਵਿੱਚ ਨਿਯਮਤ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ ਉਹਨਾਂ ਦੀ ਉਤਪ੍ਰੇਰਕ ਕਿਰਿਆ ਨੂੰ ਪ੍ਰਭਾਵਤ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਨ। [8]
ਕਿਨੇਸਸ ਦੇ ਉਲਟ, ਫਾਸਫੇਟਸ ਐਂਜ਼ਾਈਮਜ਼ ਘਟਾਓਣਾ ਅਤੇ ਪ੍ਰਤੀਕਰਮ ਦੀ ਇੱਕ ਵਿਆਪਕ ਲੜੀ ਨੂੰ ਪਛਾਣਦੇ ਅਤੇ ਉਤਪ੍ਰੇਰਕ ਕਰਦੇ ਹਨ। ਉਦਾਹਰਣ ਦੇ ਲਈ, ਮਨੁੱਖਾਂ ਵਿੱਚ, ਸੇਰ / ਥ੍ਰ ਕਿਨੇਸਸ ਦਸਾਂ ਦੇ ਕਾਰਕ ਦੁਆਰਾ ਸੇਰ / ਥਰ ਫਾਸਫੇਟਸ ਤੋਂ ਵੱਧ ਹਨ। [4] ਕੁਝ ਹੱਦ ਤਕ, ਇਹ ਅਸਮਾਨਤਾ ਮਨੁੱਖੀ ਫਾਸਫੇਟੋਮ ਦੇ ਅਧੂਰੇ ਗਿਆਨ ਦੇ ਨਤੀਜੇ ਵਜੋਂ ਆਉਂਦੀ ਹੈ। ਯਾਨੀ ਕਿ ਸੈੱਲ, ਟਿਸ਼ੂ ਜਾਂ ਜੀਵਾਣੂ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰਗਟ ਕੀਤੇ ਗਏ ਫਾਸਫੇਟਸ ਦਾ ਪੂਰਾ ਸਮੂਹ। [3] ਅਜੇ ਵੀ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਫਾਸਫੇਟਾਂ ਦੀ ਖੋਜ ਨਹੀਂ ਹੋ ਸਕੀ ਹੈ, ਅਤੇ ਕਈ ਜਾਣੇ-ਪਛਾਣੇ ਫਾਸਫੇਟਿਆਂ ਲਈ ਅਜੇ ਵੀ ਇੱਕ ਘਟਾਓਣਾ ਦੀ ਪਛਾਣ ਨਹੀਂ ਹੋ ਸਕੀ ਹੈ। ਹਾਲਾਂਕਿ, ਚੰਗੀ ਤਰ੍ਹਾਂ ਅਧਿਐਨ ਕੀਤੇ ਫਾਸਫੇਟਜ / ਕਿਨੇਸ ਜੋੜਿਆਂ ਵਿਚ, ਫਾਸਫੇਟਸ ਉਨ੍ਹਾਂ ਦੇ ਕਿਨੇਸ ਦੇ ਮੁਕਾਬਲੇ ਅਤੇ ਫੰਕਸ਼ਨ ਦੋਵਾਂ ਨਾਲੋਂ ਜ਼ਿਆਦਾ ਕਿਸਮਾਂ ਦਾ ਪ੍ਰਦਰਸ਼ਨ ਕਰਦੇ ਹਨ; ਇਸਦਾ ਨਤੀਜਾ ਫਾਸਫੇਟਸ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਘੱਟ ਰਖਿਆ ਦੇ ਨਤੀਜੇ ਵਜੋਂ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ।
ਇੱਕ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਫਾਸਫੇਟਸ ਇੱਕ ਐਂਜ਼ਾਈਮ ਹੁੰਦਾ ਹੈ। ਜੋ ਇਸਦੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਘਟਾਓਣਾ ਦੇ ਇੱਕ ਐਮਿਨੋ ਐਸਿਡ ਦੇ ਬਾਕੀ ਬਚੇ ਨੂੰ ਘਟਾਉਂਦਾ ਹੈ।ਜਦੋਂ ਕਿ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਕਿਨੇਸਸ ਫਾਸਫੋਰਿਲੇਟਿੰਗ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੁਆਰਾ ਸੰਕੇਤ ਦੇ ਅਣੂਆਂ ਦਾ ਕੰਮ ਕਰਦੇ ਹਨ।ਫਾਸਫੇਟਸ ਫਾਸਫੇਟ ਸਮੂਹ ਨੂੰ ਹਟਾ ਦਿੰਦੇ ਹਨ, ਜੋ ਕਿ ਜ਼ਰੂਰੀ ਹੈ। ਜੇ ਇੰਟਰਾਸੈਲੂਲਰ ਸਿਗਨਲਿੰਗ ਪ੍ਰਣਾਲੀ ਭਵਿੱਖ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਲਈ ਰੀਸੈਟ ਕਰਨ ਦੇ ਯੋਗ ਹੋਣਾ ਹੈ। ਕਿਨੀਆਂ ਅਤੇ ਫਾਸਫੇਟਸ ਦਾ ਕੰਮ ਕਰਨਾ ਸੈੱਲ ਦੇ ਰੈਗੂਲੇਟਰੀ ਨੈਟਵਰਕ ਦਾ ਮਹੱਤਵਪੂਰਨ ਤੱਤ ਹੈ। [9] ਫਾਸਫੋਰਿਲੇਸ਼ਨ (ਅਤੇ ਡਿਪੋਸੋਫੋਰਿਲੇਸ਼ਨ) ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਿੱਚ ਪੋਸਟ-ਟ੍ਰਾਂਸਲੇਸ਼ਨਲ ਸੋਧ ਦੇ ਸਭ ਤੋਂ ਆਮ ਅੰਗਾਂ ਵਿਚੋਂ ਇੱਕ ਹੈ, ਅਤੇ ਇਹ ਅਨੁਮਾਨ ਲਗਾਇਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਕਿ, ਕਿਸੇ ਵੀ ਸਮੇਂ, ਸਾਰੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦਾ 30% ਫਾਸਫੋਰੀਲੇਟਡ ਹੁੰਦਾ ਹੈ। [10][11] ਦੋ ਮਹੱਤਵਪੂਰਨ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਫਾਸਫੇਟਸ ਹਨ ਪੀਪੀ 2 ਏ ਅਤੇ ਪੀਪੀ 2 ਬੀ. ਪੀਪੀ 2 ਏ ਕਈ ਨਿਯਮਤ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆਵਾਂ ਵਿੱਚ ਸ਼ਾਮਲ ਹੈ। ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਡੀਐਨਏ ਪ੍ਰਤੀਕ੍ਰਿਤੀ, ਪਾਚਕ, ਟ੍ਰਾਂਸਕ੍ਰਿਪਸ਼ਨ, ਅਤੇ ਵਿਕਾਸ।PP2B, ਇਹ ਵੀ ਕਹਿੰਦੇ ਹਨ ਕਾਲਸੀਿਨਊਿਰਨ, ਦੇ ਪਲਰਨ ਵਿੱਚ ਸ਼ਾਮਲ ਕੀਤਾ ਗਿਆ ਹੈ। ਟੀ ਸੈੱਲ ; ਇਸ ਕਰਕੇ, ਇਹ ਕੁਝ ਦਵਾਈਆਂ ਦਾ ਨਿਸ਼ਾਨਾ ਹੈ ਜੋ ਇਮਿ .ਨ ਸਿਸਟਮ ਨੂੰ ਦਬਾਉਣ ਦੀ ਕੋਸ਼ਿਸ਼ ਕਰਦੇ ਹਨ।
ਹਵਾਲੇ
ਸੋਧੋ- ↑ "ENZYME: 3.1.3.-". enzyme.expasy.org (in ਅੰਗਰੇਜ਼ੀ). Retrieved 2017-02-21.
- ↑ Liberti, Susanna; Sacco, Francesca; Calderone, Alberto; Perfetto, Livia; Iannuccelli, Marta; Panni, Simona; Santonico, Elena; Palma, Anita; Nardozza, Aurelio P. (2013-01-01). "HuPho: the human phosphatase portal" (PDF). FEBS Journal (in ਅੰਗਰੇਜ਼ੀ). 280 (2): 379–387. doi:10.1111/j.1742-4658.2012.08712.x. PMID 22804825.
- ↑ 3.0 3.1 3.2 Sacco, Francesca; Perfetto, Livia; Castagnoli, Luisa; Cesareni, Gianni (2012-08-14). "The human phosphatase interactome: An intricate family portrait". FEBS Letters. 586 (17): 2732–2739. doi:10.1016/j.febslet.2012.05.008. PMC 3437441. PMID 22626554.
- ↑ 4.0 4.1 4.2 Li, Xun; Wilmanns, Matthias; Thornton, Janet; Köhn, Maja (2013-05-14). "Elucidating Human Phosphatase-Substrate Networks". Science Signaling. 6 (275): rs10. doi:10.1126/scisignal.2003203. PMID 23674824.
- ↑ Bodenmiller, Bernd; Wanka, Stefanie; Kraft, Claudine; Urban, Jörg; Campbell, David; Pedrioli, Patrick G.; Gerrits, Bertran; Picotti, Paola; Lam, Henry (2010-12-21). "Phosphoproteomic Analysis Reveals Interconnected System-Wide Responses to Perturbations of Kinases and Phosphatases in Yeast". Science Signaling. 3 (153): rs4. doi:10.1126/scisignal.2001182. PMC 3072779. PMID 21177495.
- ↑ Chen, Mark J.; Dixon, Jack E.; Manning, Gerard (2017-04-11). "Genomics and evolution of protein phosphatases". Sci. Signal. (in ਅੰਗਰੇਜ਼ੀ). 10 (474): eaag1796. doi:10.1126/scisignal.aag1796. ISSN 1945-0877. PMID 28400531.
- ↑ Roy, Jagoree; Cyert, Martha S. (2009-12-08). "Cracking the Phosphatase Code: Docking Interactions Determine Substrate Specificity". Science Signaling. 2 (100): re9. doi:10.1126/scisignal.2100re9. PMID 19996458.
- ↑ Reményi, Attila; Good, Matthew C; Lim, Wendell A (2006-12-01). "Docking interactions in protein kinase and phosphatase networks". Current Opinion in Structural Biology. Catalysis and regulation / Proteins. 16 (6): 676–685. doi:10.1016/j.sbi.2006.10.008. PMID 17079133.
- ↑ G., Voet, Judith; W., Pratt, Charlotte (2013-01-01). Fundamentals of biochemistry : life at the molecular level. Wiley. ISBN 9781118129180. OCLC 892195795.
{{cite book}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link) - ↑ Cohen, Philip (2002-05-01). "The origins of protein phosphorylation". Nature Cell Biology. 4 (5): E127–130. doi:10.1038/ncb0502-e127. ISSN 1465-7392. PMID 11988757.
- ↑ Tonks, Nicholas K. (2006). "Protein tyrosine phosphatases: from genes, to function, to disease". Nature Reviews Molecular Cell Biology. 7 (11): 833–846. doi:10.1038/nrm2039. PMID 17057753.
ਬਾਹਰੀ ਲਿੰਕ
ਸੋਧੋ- Phosphatases at the US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)